Le Collagène – Parodontologie

Le Collagène – Parodontologie

Introduction

Le collagène est la protéine la plus abondante du corps humain. Constituant essentiel du tissu conjonctif, il entre dans la composition de tous les tissus dentaires, à l’exception de l’émail. Il représente 20 à 25 % de la masse de l’os, de la dentine et du cément. Grâce à sa structure particulière, il confère au tissu conjonctif une résistance mécanique à l’étirement.

Définition

Du grec Kolla (colle) et gène (qui engendre la cohésion), le collagène est une glycoprotéine fibreuse dont l’unité structurale est le tropocollagène, constitué de trois chaînes polypeptidiques organisées en triple hélice.

Organisation

En Microscope Optique

Le collagène apparaît sous forme de :

• Faisceaux de fibres : Cylindres d’un diamètre variant entre 1 et 5 μm, organisés en faisceaux.
• Fibres : Ensemble de fibrilles de collagène parallèles, avec un diamètre de 200 à 2000 Å et une longueur de 10 à 100 μm.

En Microscope Électronique

On observe une striation caractéristique, avec une alternance de bandes sombres et claires :

• Distance : 680 Å (bande sombre + bande claire = période).
• Fibrilles : Résultent de l’agrégation de microfibrilles de 100 à 200 Å d’épaisseur, présentant la même striation transversale.
• Microfibrilles : Issues de l’association longitudinale et latérale du tropocollagène, monomère de base.

La striation est due à l’espacement et au décalage des fibres de procollagène.

Structure Chimique

Le tropocollagène, unité moléculaire fondamentale du collagène, présente les caractéristiques suivantes :

• Poids moléculaire : 300 000 daltons.
• Dimensions : Longueur de 2800 à 3000 Å, largeur de 14 Å.
• Composition : Trois chaînes polypeptidiques (chaînes α) enroulées en triple hélice, porteuses de glucides (glucose et galactose).

Composition des Chaînes Alpha

• Chaque chaîne contient environ 1000 acides aminés.
• Répartition :
  • 1/3 de glycine.
  • 1/3 de proline et hydroxyproline.
  • Le reste comprend tous les acides aminés sauf le tryptophane et la cystéine.
• Séquences : Chaque troisième position dans la séquence est occupée par une glycine (ex. : Gly – Pro – X – Gly – X – Hyp – Gly – X – Hyp…).

Autres Composants

• Glucides : Fixés par l’hydroxylysine.
• Liaisons : Liaisons hydrogène entre glycine et proline, assurant la cohésion des chaînes alpha.
• Groupements terminaux : Un groupement carboxylique (COOH) et un groupement amine (NH2).

Différents Types et Localisation du Collagène

Il existe 28 types de collagène, différant par la composition en acides aminés des chaînes polypeptidiques. Les principaux sont :

• Type I : Majoritaire dans les fibres gingivales, pulpaires, la dentine, l’os, le cément, les tendons, la peau, la cornée et les organes internes.
• Type II : Forme de fines fibrilles dans la substance fondamentale du cartilage.
• Type III : Constitue les fibres de réticuline, abondantes dans les tissus hématopoïétiques, le muscle squelettique et les parois des vaisseaux sanguins.
• Type IV : Spécifique des lames basales, formant un réseau non strié en microscopie électronique.
• Type V : Associé au type I dans les tissus conjonctifs.

Biosynthèse du Collagène

Le collagène est synthétisé par des cellules d’origine mésenchymateuse, principalement :

• Fibroblastes (tissu conjonctif).
• Odontoblastes (dentine).
• Cémentoblastes (cément).
• Ostéoblastes (os).

Phase Intracellulaire

Cette phase se déroule dans les organites cellulaires : réticulum endoplasmique granuleux (REG), appareil de Golgi et vésicules d’exocytose.

Transcription et Synthèse

• Transcription : Les ARNm du collagène sont transcrits par les ribosomes du REG.
• Synthèse : Assemblage des acides aminés en chaînes polypeptidiques pro-alpha, comportant :
  • Une région terminale aminée non collagène.
  • Une région terminale carboxylique non collagène.
  • Une région moyenne de nature collagène.

Hydroxylation

• Acides aminés concernés : Proline et lysine.
• Enzymes : Proline-hydroxylase et lysine-hydroxylase, nécessitant vitamine C et oxygène sanguin.
• Résultat : Formation de chaînes pro-alpha avec des peptides de coordination riches en acides aminés soufrés, liant trois chaînes par des ponts disulfures pour former une triple hélice (procollagène).

Glycosylation

• Enzyme : Glucosyl-transférase.
• Processus : Branchement de saccharides (glucose, galactose) sur les résidus d’hydroxylysine par liaisons covalentes.
• Temporalité : Peut se produire avant ou après la formation de la triple hélice.

Transport et Excrétion

• Le procollagène est transporté du REG à l’appareil de Golgi, où il est emballé et sécrété par exocytose dans le milieu extracellulaire.

Phase Extracellulaire

Maturation du Collagène

• Clivage : Les extrémités globulaires du procollagène sont coupées par des protéases spécifiques au niveau de la membrane cellulaire, formant le tropocollagène.
• Alignement : Les molécules de tropocollagène s’alignent avec l’extrémité NH2 d’une molécule côtoyant l’extrémité COOH d’une autre, parallèlement, avec un décalage de 265 Å.
• Striation : Ce décalage d’un quart de la longueur des molécules crée la striation caractéristique.
• Assemblage : Les fibrilles formées s’associent en fibres, puis en faisceaux de fibres.

Réticulation

• Protéoglycanes : Présents dans la substance fondamentale du tissu conjonctif, ils s’attachent aux fibrilles et fibres via leurs chaînes polysaccharidiques, augmentant la réticulation et l’insolubilité.
• Protéoglycanes complexes : Reliés par des glycosaminoglycanes (ex. : acide hyaluronique), ils forment des structures macromoléculaires massives, jouant un rôle clé dans la rétention d’eau.

Dégradation du Collagène

La dégradation du collagène peut être physiologique ou pathologique, via deux mécanismes : phagocytaire ou enzymatique.

Dégradation Physiologique

Le tissu conjonctif renouvelle constamment une partie de son collagène par un équilibre entre synthèse et destruction, appelé « turn-over ». La rapidité varie selon les tissus :

• Collagène du desmodonte : 5 fois plus rapide que celui de la gencive.
• Os alvéolaire : 15 fois plus rapide que celui de la peau.

Mécanisme Phagocytaire

• Processus : Les fibroblastes phagocytent les fibrilles insolubles.
• Étapes :
  • Invagination de la membrane cytoplasmique pour former un phagosome.
  • Action des collagénases sur la paroi du phagosome pour couper le collagène.
  • Destruction complète par les enzymes hydrolytiques dans le phagolysosome.

Mécanisme Enzymatique

• Enzyme : Collagénase tissulaire, présente sous forme inactive (procollagénase) dans le milieu extracellulaire.
• Activation : Transformée en collagénase active par des activateurs ; peut être inhibée par des inhibiteurs.
• Action : À pH 7 et 37 °C, coupe la molécule de collagène natif en deux fragments :
  • 3/4 de la longueur (contenant NH2).
  • 1/4 de la longueur (contenant COOH).
• Métabolisation : Les fragments sont dégradés en peptides, puis en acides aminés par des enzymes protéolytiques.

Dégradation Pathologique

Dans ce cas, l’équilibre synthèse/destruction est rompu, favorisant la destruction totale du collagène.

Amplification des Mécanismes Enzymatiques

• Augmentation de l’activité collagénolytique :
  • Spontanément, par une sécrétion accrue de collagénases tissulaires, liée à :
    • Une diminution des inhibiteurs.
    • Une augmentation des activateurs.
  • En période inflammatoire, la sécrétion de collagénases s’intensifie.
  • Par des éléments extérieurs (leucocytes polynucléaires, macrophages, bactéries) apportant des collagénases.
• Exemple bactérien : Bacteroides melaninogenicus agit :
  • Directement via sa propre collagénase.
  • Indirectement via ses endotoxines, activant la transformation de la procollagénase osseuse en collagénase active.

Augmentation de l’Activité Phagocytaire

• Macrophages : Augmentent en nombre et en activité phagocytaire/collagénolytique en période inflammatoire.
• Fibroblastes : Phagocytent davantage de collagène en contexte inflammatoire.

Rôles du Collagène

Le collagène joue plusieurs rôles essentiels :

• Confère rigidité et résistance mécanique aux tissus.
• Renforce la papille interdentaire.
• Procure élasticité et tension pour maintenir la forme architecturale de la gencive.
• Contribue à la cicatrisation et à la guérison des plaies.

Pathologies du Collagène

Plusieurs maladies sont liées à des anomalies de synthèse du collagène :

• Scorbut : Carence en vitamine C, essentielle pour l’hydroxylation de la proline et de la lysine.
• Ostéogenèse imparfaite : Maladie des « os de verre ».
• Collagénoses : Inflammations du tissu conjonctif avec production d’un collagène de mauvaise qualité, rendant la gencive lâche et friable. Exemples :
  • Sclérodermie (épaississement fibreux de la peau).
  • Lupus érythémateux disséminé.
  • Polyarthrite rhumatoïde.

Répercussions Buccales

Ces pathologies peuvent entraîner :

• Stomatites.
• Gingivites.
• Gingivorragies.
• Retard de cicatrisation.

Conclusion

Le collagène est un constituant majeur de la matrice extracellulaire, assurant l’organisation et le fonctionnement de nombreux tissus. Toute anomalie ou déséquilibre dans sa synthèse ou sa dégradation peut avoir des conséquences néfastes sur l’ensemble de l’organisme.

Le Collagène – Parodontologie

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