Histologie et Biochimie du Collagène / Parodontologie
Introduction
Le collagène est un constituant essentiel du tissu conjonctif. Il entre dans la composition de tous les tissus dentaires sauf l’émail et joue un rôle important dans le développement, la structure et la physiologie de la dent et de ses tissus de soutien.
Définition
Le collagène est une famille de protéines fibreuses hautement développées trouvées chez les mammifères, constituant 25 % de la masse totale des protéines. C’est le principal composant fibreux de la peau, du tendon, de l’os, du cartilage et du parodonte. Il représente environ 90 % de la matrice organique de l’os. Le collagène est une protéine naturelle qui fournit à notre corps un soutien structurel.
Structure
Chaque molécule de collagène est constituée de l’assemblage de trois chaînes polypeptidiques, appelées chaînes α, qui sont arrangées en triple hélice. Chaque chaîne α présente un motif caractéristique en [Gly-X-Y] répété n fois, où une glycine (Gly) est insérée tous les 3 acides aminés, tandis que X est fréquemment une proline (Pro) et Y une 4-hydroxyproline (Hyp). La stabilité de la triple hélice est assurée par des liaisons hydrogènes entre les résidus glycines d’une chaîne et les groupements carboxyles d’une autre, et est encore renforcée par l’hydroxylation des prolines.
Les différents types de collagène
On compte jusqu’à présent 23 types de collagène, assemblés à partir de 41 chaînes α génétiquement distinctes. Leur point commun est la présence d’un domaine en triple hélice qui leur donne un caractère inextensible et leur permet de résister à la traction.
Les grandes sous-familles de collagènes
- Collagènes fibrillaires : (collagène I, II, III, V, XI) qui s’assemblent en fibrilles puis en fibres.
- Collagènes des membranes basales : (collagène IV).
Tableau des types de collagène
| Type et structure | Distribution dans les tissus |
|---|---|
| Collagènes fibrillaires | |
| I [α1(I)]₂α2(I) | Os, derme, tendons, ligaments, cornée |
| I [α1(I)]₃ | Derme, dentine |
| II [α1(II)]₃ | Majoritaire dans le cartilage |
| III [α1(III)]₃ | Derme, paroi des vaisseaux, intestin |
| V α1(V), α2(V), α3(V) | Poumons, cornée, os |
| XI α1(XI), α2(XI), α3(XI) | Cartilage, humeur vitrée, nucleus pulposus |
| Collagènes des membranes basales | Derme, cartilage, placenta, poumon, paroi des vaisseaux |
| Collagènes transmembranaires XIII, XVII | Peau, jonction dermo-épidermique, muqueuse orale, cervix |
Distribution dans les tissus parodontaux
Le cément
Le collagène de type I constitue 90 % de la matrice organique du cément. Le type III se trouve en grande concentration durant la formation, la réparation et la régénération du cément. Les types XII, V, VI et XIV se trouvent sous forme de traces.
Le ligament parodontal
Le collagène prédominant est de type I (80 %) et le type III (20 %). Le type III est fait de petites fibres qui résistent mieux que le type I.
La gencive
Le collagène représente le constituant principal du tissu conjonctif gingival. Les fibroblastes de la muqueuse orale synthétisent divers types de collagène : I, III, IV (retrouvé dans la membrane basale).
L’os alvéolaire
Le collagène osseux est composé essentiellement du collagène de type I avec des petites quantités de types III et V.
Biosynthèse du collagène
Pour un gène donné, des sites différents d’initiation de la transcription peuvent donner naissance à différents types de collagènes. Un gène est donc associé à plusieurs chaînes α. Une fois synthétisées au niveau des ribosomes, les chaînes α sont sécrétées dans la lumière du réticulum endoplasmique où elles vont subir d’importantes modifications post-traductionnelles.
Modifications post-traductionnelles
La formation de ponts disulfures entre les propeptides C-terminaux va aligner trois chaînes α qui vont s’enrouler comme une fermeture éclair en direction du N-terminus. Les triples hélices de collagènes, appelées à ce stade procollagène, sont alors empaquetées dans des vésicules dans l’appareil de Golgi et excrétées à l’extérieur de la cellule par exocytose.
Assemblage
Après exocytose, les peptides C et N terminaux sont coupés par des enzymes, la molécule est alors dénommée tropocollagène. La diminution de la solubilité liée à la perte des peptides terminaux enclenche le phénomène de fibrillogenèse.
Étapes clés
- Transcription : ARNm → polypeptides (pro α).
- Hydroxylation des chaînes pro α :
- Proline → Hydroxyproline (en présence de l’oxygène, vitamine C).
- Proline-Hydroxylase (enzyme catalyseur).
- Lysine → Hydroxylysine.
- Lysine-Hydroxylase.
- Les résidus prolines et lysines susceptibles d’être hydroxylés sont nécessairement situés à gauche du résidu glycine.
Formation des fibres collagènes
- Fibroblaste
- Procollagène
- Tropocollagène
- Protofibrille
- Fibrille de collagène
- Fibre de collagène
Dégradation du collagène
La résorption ou la dégradation physiologique du collagène peut être phagocytaire ou enzymatique.
Phagocytaire
La phagocytose est le mécanisme par lequel la cellule capte un élément solide pour le digérer (exocytose).
Enzymatique
La dégradation des collagènes, ou d’autres molécules de la matrice extracellulaire, est réalisée essentiellement par une famille d’enzymes : les métalloprotéases. Dans cette famille, on remarque essentiellement la MMP-1, ou collagénase, qui digère spécifiquement les collagènes fibrillaires (I, II, et III) (exocytose).
Fonctions du collagène
Le collagène est une structure rigide en forme de tiges qui résiste à l’étirement et fournit une résistance à la traction élevée et aux forces excessives. Il est essentiel au maintien de l’intégrité des organes. Il intervient dans la cicatrisation puisque la baisse de tension sur les fibres de collagène lors d’une coupure est un signal d’activation des fibroblastes (cellules spécialisées dans la synthèse des protéines de la matrice extracellulaire) qui vont ensuite synthétiser des fibres jusqu’à rétablir cette tension tissulaire et refermer la plaie.
Turn-over du collagène
C’est l’équilibre entre collagène synthétisé et collagène dégradé dont le fibroblaste est la cellule clé.
- Le renouvellement des fibres collagéniques desmodontales permet le contrôle des micromouvements dentaires. Le collagène du desmodonte a un turn-over 5 fois plus rapide que celui du chorion gingival et de l’os alvéolaire et 15 fois plus rapide que le derme.
- Il ralentit avec l’âge.
Histologie et Biochimie du Collagène / Parodontologie
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Histologie et Biochimie du Collagène / Parodontologie
Dr J Dupont, chirurgien-dentiste spécialisé en implantologie, titulaire d’un DU de l’Université de Paris, offre des soins implantaires personnalisés avec expertise et technologies modernes.
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